chain)結合在一起；舉例來說，insulin的A chain和B chain即是藉由兩個雙硫鍵來做連結的。 通常，在分子內的雙硫鍵可穩定一條多胜肽鏈摺疊後的構造，以使蛋白質不易被分解。 除此之外還有很多的例子，例如蛇毒液中的毒素和protease
早在1951年，第一個蛋白質結構解出前7年，鮑林和他的同事就利用已知的鍵長和鍵角提出了α螺旋和β摺疊的結構。 [7]α螺旋和β摺疊都是將主鏈上的氫鍵供體和受體飽和的一種方式。 這兩個二級結構僅依賴於主鏈骨架，即所有胺基酸的共同部分，這就解釋了為什麼這兩個二級結構頻繁地出現於大多數的蛋白質結構中。 隨著越來越多的蛋白質結構得到解析，更多的二級結構被發現，如各類Loop和其他形式的螺旋。
蛋白質四級結構: 三級結構
disallowed conformation的區域。 蛋白質四級結構 理想的情況下，希望有90％以上的residues可以位於圖上的黃色核心區域。 而residues落在核心區域裡的百分比，則可作為stereochemical
- 大量存在於結締組織中的膠原蛋白就是典型的纖維狀蛋白質，其長軸為300nm, 而短軸僅為1.5nm。
- 近年來，隨著結構基因組學的興起，大量的蛋白質結構獲得了測定，為研究蛋白質的作用機理提供了重要的結構信息。
- [5]除了特定類別的RNA，大多數的其他生物分子都需要蛋白質來調控。
- 一些胺基酸具有特殊性質，如兩個半胱氨酸之間能夠通過側鏈上的巰基共價連接而形成二硫鍵，脯氨酸為環狀且構象比較固定，甘氨酸為最小胺基酸且構象最具可變性。
- 在一些蛋白質中，這些鍵結可以使不同的多胜肽鏈(polypeptide
「一級結構」這一名詞在Linderstrom-Lang於1951年的Lane Medical Lectures上首次被提到。 蛋白質四級結構2025 一級結構和一級序列有一點相似，即使在二級或三級結構中並沒有平行的概念。 動物所攝取的氨基酸來源於食物中所含的蛋白質，每公克蛋白質可供給4大卡熱量。 攝入的蛋白質通過消化作用而被降解，這一過程通常包括蛋白質在消化系統的酸性環境下發生變性，變性後的蛋白質被蛋白酶水解成氨基酸或小段的肽。 部分吸收後的氨基酸被用於蛋白質的合成，其餘的則通過糖質新生作用被轉化為葡萄糖或進入三羧酸循環進行代謝。 蛋白質的營養作用在飢餓環境下顯得特別重要，此時機體可以利用自身的蛋白質，特別是肌肉中的蛋白質，來產生能量以維持生命活動。
蛋白質四級結構: 蛋白質
細胞不需要的或受到損傷的非跨膜蛋白質一般由蛋白酶體來進行降解，而真核生物的跨膜蛋白則通過內體運送到溶體（動物細胞）或液胞（酵母）中進行降解。 [10]降解所生成的胺基酸分子可以被用於合成新的蛋白質。 此外，細胞中存在的大量蛋白酶（特別是溶體中），可以對外來的蛋白質進行降解，這也是一種細胞自我保護的機制。 [1]更大的蛋白質聚合體可以透過許多蛋白質亞基形成；如由數千個肌動蛋白分子聚合形成蛋白纖維。 具有四級結構的蛋白質複合物通常可以使用以-mer結尾的名稱（希臘語為「部分，亞基」）描述寡聚複合物中亞基的數目。
而結構基因組的目標正是通過解析大量蛋白質的結構來為同源建模提供足夠的模板以獲得剩餘的未解析的同源蛋白結構。 從序列相似性較差的模板計算出精確的結構模型對於同源建模法還是一個挑戰，問題在於序列比對準確性的影響，如果能夠獲得「完美」的比對結果，則能夠獲得精確的結構模型。 [26]許多結構預測方法已經被用於在蛋白質工程領域，在這些方法的幫助下，研究者們設計出一些新型的蛋白質摺疊類型。
蛋白質四級結構: 結構
在這些結構模體中，β-轉角常為含3～4個胺基酸殘基的片段；而環(loop)為較大的片段，常連接非規則的二級結構。 在許多蛋白質分子中，可由2個或2個以上具有二級結構的肽段在空間上相互接近，形成一個有規則的二級結構組合，稱為超二級結構，此概念由M.G.Rossman於1973年提出。 目前已知的二級結構組合有αα、βαβ、ββ等幾種形式。 研究發現，α-螺旋之間、β-摺疊之間以及α-螺旋與β-摺疊之間的相互作用，主要是由非極性胺基酸殘基參與的。 亮氨酸拉鏈(leucine 蛋白質四級結構2025 zipper)是出現在DNA結合蛋白和其他蛋白質中的一種結構模體。 在許多鈣結合蛋白分子中通常有一個結合鈣離子的模體，它由螺旋-環-螺旋(helix-loop-helix)三個肽段組成，在環中有幾個恆定的親水側鏈，側鏈末端的氧原子通過氫鍵而結合鈣離子。
蛋白質四級結構: 四級結構
殘基的標號總是從蛋白質的氨基端（沒有參與形成肽鍵）開始。 分子量較大的蛋白質常可摺疊成多個結構較為緊密且穩定的區域，並各行其功能，稱為結構域(domain)。 大多數結構域含有序列上連續的100～200個胺基酸殘基，若用限制性蛋白酶水解，含多個結構域的蛋白質常分解出獨立的結構域，而各結構域的構象可以基本不改變，並保持其功能。 因此，結構域也可看作是球狀蛋白質的獨立摺疊單位，有較為獨立的三維空間結構。 有些蛋白質各結構域之間接觸較緊密，從結構上很難劃分，因此，並非所有蛋白質的結構域都明顯可分。 蛋白質的二級結構(protein secondary structure)是指蛋白質分子中某一段肽鏈的局部空間結構，也就是該段肽鏈主鏈骨架原子的相對空間位置，並不涉及胺基酸殘基側鏈的構象。
蛋白質四級結構: 胺基酸殘基的側鏈影響二級結構的形成
上述定義遵循生物化學的經典方法，其在蛋白質和功能性蛋白質單元之間的區別難以闡明的時候建立。 最近，人們在討論蛋白質的四級結構時考慮蛋白質 – 蛋白質相互作用，並考慮蛋白質的所有組裝作為蛋白質複合體（protein complexes）。 當一串連續residues的phi(ψ)、psi(Ψ)angle都接近於-60度和-50度時(即相當於Ramachandran plot中，左下方的象限)，就可以形成α helix的結構。
蛋白質四級結構: 蛋白質組學
蛋白質結構與功能的關係 – 蛋白質的理化性質 蛋白質分子是由許多胺基酸通過肽鍵相連形成的生物大分子。 人體內具有生理功能的蛋白質大都是有序結構，每種蛋白質都有其一定的胺基酸種類、組成百分比、胺基酸排列順序以及肽鏈空間的特定排布位置。 因此由胺基酸排列順序及膚鏈的空間排布等所構成的蛋白質分子結構，才真正體現蛋白質的個性，是每種蛋白質具有獨特生理功能的結構基礎。 1952年丹麥科學家L.Linderstrom建議將蛋白質複雜的分子結構分成4個層次，即一級、二級、三級、四級結構，後三者統稱為高級結構或空間構象(conformation)。
蛋白質四級結構: 結構分類
strand 所組合而成，兩者之間靠著不同長度和形狀的loop regions連接起來。 蛋白質四級結構 二級結構的組合在分子內部形成穩定的厭水性中心，而loop
蛋白質四級結構: 結構域是三級結構層次上具有獨立結構與功能的區域
二級結構都有自己獨特的幾何構架，即二面角ψ和φ有特定的值，處於Ramachandran圖的特定區域。 二級結構還包括轉角、Loop和其他一些不常見的二級結構元素（如310螺旋等）。 除了有規則的二級結構以外，主鏈骨架的其他部分就被稱為無規則捲曲。 動物所攝取的胺基酸來源於食物中所含的蛋白質，每公克蛋白質可供給4大卡熱量。 攝入的蛋白質通過消化作用而被降解，這一過程通常包括蛋白質在消化系統的酸性環境下發生變性，變性後的蛋白質被蛋白酶水解成胺基酸或小段的肽。
蛋白質四級結構: 作用
平均長度約為10個residues，也相當於三個turn。 Α helix中，每升高一個residue就是1.5 Å，所以一般平均的α helix約15 Å長。
蛋白質四級結構: 複合物質量直接分析方法
form與D form之分。 為了排列上述各小段胜肽的先後次序，要使用兩種不同的蛋白質水解脢，得到兩套不同長短的胜肽，分別定序後，比較各片段重疊部分，即可判斷先後次序。 但是，凱氏分析與杜馬斯方法，分辨不出蛋白質與三聚氰胺的差異。 一份純瘦肉的雞胸肉以凱氏分析，可以測得數值約31%左右。 4)不規則捲曲：此種結構為多肽鏈中除以上幾種比較規則的構象外，多肽鏈中其餘規則性不強的—些區段的構象。
膜蛋白常常作為受體，或提供通道極性的或帶電的分子通過細胞膜。 近年來，隨著結構基因組學的興起，大量的蛋白質結構獲得了測定，為研究蛋白質的作用機理提供了重要的結構信息。 對蛋白質結構進行分類的方法有多種，有多個結構資料庫（包括SCOP、CATH和FSSP）分別採用不同的方法進行結構分類。 存放蛋白質結構的PDB資料庫中就引用了SCOP的分類。 對於大多數已分類的蛋白質結構來說，SCOP、CATH和FSSP的分類是相同的，但在一些結構中還有所區別。
蛋白質四級結構: 結構測定
通常是將含有特定胺基酸序列的「標籤」連接在目的蛋白質的N-端或C-端。 [24]通過基因工程（即DNA重組）改造而獲得的蛋白質被稱為重組織蛋白質。 由兩條或兩條以上肽鏈通過非共價鍵構成的蛋白質稱為寡聚蛋白。
蛋白質四級結構: 複合物大小間接分析方法
生物系統依據分子特異性來做辨別，其中包含chiral 蛋白質四級結構2025 form的不同。 用於蛋白質合成的轉譯系統，在演化的結果下，只選用了胺基酸的其中一種chiral form—L-form。 然而，為什麼在演化的過程中，被選擇的是L-form，而不是D-form，至今也尚無明確的答案。 質譜儀是利用分子的質量大小來檢定樣本，因此可以精確測出某分子的質量。
蛋白質四級結構: 不同層次的蛋白質結構
group之間會形成氫鍵。 蛋白質四級結構 因此，除了第一個NH 和最後一個C’O group外，所有的NH 和C’O group都會參與氫鍵的形成。
結構模體（structural motif）和序列模體（英語：Sequence motif）是指在大量不同蛋白質中被發現的蛋白質的三維結構或氨基酸序列的短的片斷。 結構模體是一種結構組成單元，它是由幾個二級結構的特定組合（如螺旋-轉角-螺旋）所組成；這些組合又被稱為超二級結構。 結構模體（structural motif）和序列模體（英語：Sequence motif）是指在大量不同蛋白質中被發現的蛋白質的三維結構或胺基酸序列的短的片斷。 蛋白質二級結構元素通常被摺疊為一個緊密形態，元素之間以各種類型的環(loop)和轉角相連。 蛋白質三級結構的形成驅動力通常是疏水殘基的包埋，但其他相互作用，如氫鍵、離子鍵和二硫鍵等同樣也可以穩定三級結構。 蛋白質三級結構包括所有的非共價相互作用（不包括二級結構），並定義了蛋白質的整體摺疊，對於蛋白質功能來說是至關重要的。
蛋白質的空間結構指蛋白質分子內各原子圍繞某些共價鍵的旋轉而形成的各種空間排布及相互關係，這種空間結構稱為構象。 參與肽鍵的6個原子Cα1、C 、0、N、H、Cα2位於同一平面，Cα1和Cα2在平面上所處的位置為反式(trans)構型，此同一平面上的6個原子構成了所謂的肽單元。 蛋白質四級結構2025 其中肽鍵(C—N)的鍵長為0.132nm, 該鍵長介於C-N的單鍵長(0.149nm)和雙鍵長(0.127nm)之間，所以有一定程度雙鍵性能，不能自由旋轉。 具有四級結構的蛋白質的實例包括血紅蛋白，DNA聚合酶和離子通道。
蛋白質四級結構: 生物化學與分子生物學/蛋白質的分子結構
近年發現的鋅指(zinc 蛋白質四級結構 finger)結構也是一個常見的模體例子，它由1個α-螺旋和2個反平行的β-摺疊三個肽段組成,具有結合鋅離子功能。 該模體的N-端有1對半胱氨酸殘基，C-端有1對組氨酸殘基，此4個殘基在空間上形成一個洞穴，恰好容納1個Zn2+。 由於Zn2+可穩固模體中的α-螺旋結構，使此α-螺旋能鑲嵌於DNA的大溝中，因此含鋅指結構的蛋白質都能與DNA或RNA結合。
正式和希臘拉丁文名稱通常用於前十種類型，可用於多達二十個亞單位，而較高順序的複合體通常用亞單位的數量描述，隨後是-meric。 例如，含兩個亞基稱為二聚體，三個則為三聚體（英語：Protein trimer），以此類推（只有一個蛋白質多肽鏈的稱為單聚體）。 [1]更大的蛋白質聚合體可以許多蛋白質亞基形成；如由數千個肌動蛋白分子聚合形成蛋白纖維。
groups原則上不會形成氫鍵，而是暴露在溶劑中與水分子形成氫鍵。 而暴露於溶劑中的loop regions多為帶電性或是極性(親水性)的胺基酸。 可以利用此一特性，從胺基酸的序列來推斷是否為loop
蛋白質四級結構: 結構域、結構模體與摺疊類型
region來得小。 Loop region除了連接兩個二級結構外還可以形成binding site或是酵素的活性區(active site)。 例如：抗體要和抗原結合的位置就是由六個loop
蛋白質四級結構: 蛋白質四級結構
胺基酸在蛋白質合成的時候，藉由胜肽鍵(peptide bond)與其他胺基酸做連結。 一個胺基酸的羧基(carboxy group)，會與下一個胺基酸的胺基(amino group)，行脫水縮合，形成一胜肽鍵；這個過程會一直重複，以使多胜肽鏈不斷的延伸。 最後，多胜肽鏈(polypeptide
蛋白質四級結構: 蛋白質純化
code)所轉錄轉譯而來，但有些很少數的情況是於轉譯後，再經酵素修飾的產物。 上面列出的大多數多肽修飾發生在翻譯後，即在核糖體上合成蛋白質後，通常發生在真核細胞的亞細胞內質網中。 分析基因組和蛋白質組數據，這就需要應用計算技術於生物學問題，如基因識別和支序分類。 分析基因組和蛋白質體資料，這就需要應用計算技術於生物學問題，如基因識別和支序分類。 Α helix在球蛋白中的長度變化可以很大，從4、5個胺基酸到超過40個residues都有。
